Ақуыздардың екінші реттік құрылымы

Ақуыздардың екінші реттік құрылымына ақуыз қаңқасының немесе полипептидтік тізбектің сутектік байланыстармен біріккеннен кейінгі күйі жатады. Мұнда, пептидтің қаңқасын құрайтын тізбегіндегі байланыстардың табиғаты маңызды рөл атқарады. Тізбектегі әрбір аминқышқыл қалдығындағы екі байланыстың айналасы бос кеңістікке ие, олар: (1) а-көміртегі мен аминдік топтағы азоттың арасындағы байланыс және (2) а-көміртегі мен карбоксилдік топтағы көміртегінің арасындағы байланыс болып табылады. Еркін айна- лу қозғалысына ие екі байланыс пен жазық құрылымды пептидтік топтардың үйлесімді түрде бірігуі пептидтер мен ақуыздардың үш жақтық кеңістіктегі құрылымының қалыптасуына үлкен үлес қосады. Пептидтік тізбекті көптеген «ойын карталарынан» тізілген ұзын тізбек ретінде елестетуге болады, ондағы әрбір «карта» жалпақ пептидтік топты білдіреді. Бір-біріне қарама-қарсы бұрышпен біріккен «карталардан» өз осін еркін айналатын байланыс түзілетіндігін көруге болады (4.1-сурет). Ақуыздың үш жақтық кеңістіктегі пішінінің қалыптасуында бүйірлік тізбектер де шешуші рөл атқарады, алайда, екінші реттік құрылымның ішінде, ақуыз піш інінің түзілуіне үлес қосатын тек ақуыздың қаңқасын құрайтын тізбек болып табылады. ср (фи) және г|) (пси) бұрыштары көбінесе Ра- мачандран бұрыштары деп аталады, яғни С—N және С—С байланыстарының айналасындағы ості құрайтын бос кеңістікті Рамачандран бұрышы деуге бо- лады. Ақуыздың қаңқасын құрайтын тізбектің кеңістіктегі құрылымын әрбір аминқышқыл қалдығының ср және гр мәндерін (180°-тан 180°-қа дейін) анықтау арқылы білуге болады. Екінші реттік құрылымның ақуыздарда жиі кездесетін екі түрі бар: қайталанып отыратын а-спиральді құрылым және (3-қатпарлы (не- месе р-тақташалы) құрылым. Аталған құрылымдар сутектік байланыстардан тұрады. Екінші құрылым тұрақты болып келеді, ондағы аминқышқылдардың бір-біріне бекінген жерінде үнемі <р және г|) бұрыштары пайда болып отырады. Екінші реттік құрылымға тек а-спиральдар мен Р-қатпарлар ғана жатады де- уге болмайды, дегенмен, аталған құрылымдардың мән-маңыздылығы оларды тереңірек қарастыруға тұрарлықтай жоғары. АҚУЫЗДЫҢ ҚАҢҚАСЫН ҚҮРАЙТЫН НЕГІЗГІ ТІЗБЕГІНДЕГІ ҚАЙТАЛАНЫП ОТЫРАТЫН ҚҮРЫЛЫМДАР а-иректер мен Р-қатпарлар қайталанбалы құрылымдар болып табыла- ды; олар белгілі бір аралық сайын үнемі қайталанып отырады. а-спираль таяқша тәрізді көрінеді және ол тек бір полипептидтік тізбектен тұрады. Р-қатпарлардың құрылымы садақ жебесі секілді, олар бір немесе бірнеше полипептидтік тізбектерден тұруы мүмкін. Неліктен алфа-иректі қүрылым басым түрде кездеседі? а-иректі құрылым сутектік байланыстардың көмегімен өзін-өзі ұстап тұрады. Үстіңгі жағынан қарағанда, ұзынынан бұралып жатқан а-тізбектің ішіндегі сутектік байланыстар, а-иректі құрылымның осіне параллель Акуыздын тиімдіпік көрсеткіші (АТК) — акуыздын алмаспайтын аминкышкылдармен камтамасыз ете алу касиетінін денгейі. Бұл көрсеткіш аркылы тағамды қанша мөлшерде қабылдау керек екендігін аныктауға болады. Жүкті емес әйелдер үшін күніне 46 г толыкканды акуыз кджет (немесе шамамен 1.6 унция, 1 унция = 28,35 г), ал еркектерге күніне 58 г немесе 2 унцияға жуық акуыз керек. Диеталық мақсатта акуыздың тек бір көзін тандау қажет болған жағдайда, ең дұрыс шешім — жұмыртка болып табы- лады, өйткені жұмыртқаның құрамы жоғары сапалы, құнды акуыздардан тұрады. Әйелдер үшін 1.6 унция- ны құрайтын толыққанды ақуыздардың тәуліктік мөлшері көлемі үлкен, төрт жұмыртқаға немесе 10.7 унция жұмырткаға тең. Ал ер адамдардың үлесіне жұмыртқаның 13.6 унциясы немесе шамамен 5—5.5 жұмыртқа сәйкес келеді. Майсыз сиыр етінен жасалған бифштекске шаққанда, әйелдер үшін 345 г немесе 0.75 фунт бифштекс кажет, ал ер адамдардың күндік қажеттілігін 431 г немесе бір фунтқа жуық бифштекс құрайды. Жұмыртқаға карағанда, етгің күнделікті қажет мөлшері көптеу, себебі еттің АТК мәні төмен болып табылады. Тек астық тұқымдас өнімдерді қолданатын әйелдер үшін жүгерінің күндік мөлшері 1600 г құрау керек, ал еркектерге 2000 г жүгері дәнін күнделікті қабылдап отыру қажет (күніне 1600 г жүгері деген сөз шамамен 3.6 фунт жүгері дәндеріне немесе 160 сегіз дюймдық жүгері собығына тең). Бірақ дәнді дақылдар құрамындағы аз мөлшерлі лизиннін орнын оларды үрмебұршақ немесе бұршақ өнімдерімен бірге қолдану арқылы толтыруға болады, мұндай тағамдағы акуыз толыққанды болып есептеледі. Сондықган мұндай тағамды шектен тыс көп емес, калыпты мөлшерде қабылдаудың өзі құнарлы заттардың орга- низмге жеткілікті түрде түсуіне мүмкіндік береді. Ақуыз АТК А*уыз% Жумыртқа 100 15 Сиыр еті 84 16 Сиыр суті 66 4 (Н20 айтарлықтай мөлшерде) Жер жаңғақ 45 28 Жугері дөні 32 9 Бидай 26 12 Ғалымдар мал азығы үшін арнайы өсірілетін астык өсімдіктерінің құнарлығын жоғарылату мақсатында генетикалык әдістерді пайдалана отырып, лизин- ге бай жүгері тұқымын алды. Онын кұрамындағы лизиннін мөлшері қалыпты немесе жабайы сұрыгпы жүгеріге карағанда көбірек болып табылады. Іс жүзінде дәлелденгендей бұл торайлардын қарқынды өсуіне ыкпал етеді. Кдзіргі уақытга дәнді дакылдардын тез бұзылуына жол бермей сақталу мерзімін ұзарту үшін және олардын жәндіктсрге карсы тұруын камтамасыз ету үшін астық өсімдіктерінің көпшілігі биотехнологияның көмегімен өсіріледі. Бүгінгі танда, мұндай генетикал ык түрі өзгсртіл ген тағамдар қызу дау және карама-кайшы пікірлер тудыратын мәселенің бірі болып отыр. 144 4-ТАРАУ Аңуыздардың кеңістіктегі қүрылымы бағытты құрайды, яғни тізбекті иірім түрінде ұстап жатады. Ковалентті түрде байланысқан тізбектің ІЧ-ұшынан бастап әрбір аминқышқыл қалдығының С—О тобы, шалғай жатқан төрт аминқышқылдық қалдықтағы 14—Н топ- пен сутектік байланыс құрайды. Кеңістіктегі құрылымның иректелген бо- луы тізбекте түзу сызық құрай орналасқан атомдардың сутектік байланыс құруға (2.2-секңия) тартылуынан болып табылады. Бұл, өз кезегінде, тізбектегі байланыстардың барынша берік болуын және иректі құрылымның өте тұрақты болып келуін қамтамасыз етеді. Иректің әрбір орамында 3.6 аминқышқыл қалдығы бар және де иірімдердің биіктігі (орамдардың бір- бірімен өзара бай- ланыс нүктелері арасындағы арақашықтық) 5.4 Ақұрайды (4.2-сурет). Ангстрем өлшем бірлігі 10~8см немесе 10_10м тең, яғни 1 А = 10_8см = 1 0 -10 м. А нгстремдік өлшем бірлігі молекулалардағы атомдардың арасындағы арақашықтықты көрсету үшін ыңғайлы, бірақ аталған бірлік Халықаралық Бірліктер Ж үйесіне ж атпайды . Халы қаралы қ ж үйе бойы нш а, атомдар арасындағы арақашықтықтың өлшем бірліктері нанометр (Інм = 10~9м) ж әне пикометр (1 пм = 10-|2м) болып табылады. Халықаралық жүйеге сәйкес, а- иректердің биіктігі 0.54 нм немесе 540 пм құрайды. Құрамында а-иірім ді құрылым жоғары дәрежеде кездесетін екі ақуыздың құрылымы 4.3-суретте көрсетілген. Ақуыздардың құрамындағы а-иірім ді құрылымның мөлшерлік қатынасы тұрақты емес, ол бірнеше пайыздан 100%-ға дейін өзгеріп отырады. Кейбір орта жағдайларынан а-иірім ді құрылым бұзылуы мүмкін. Пролин аминқышқылы т ізбек т ің қисы қ м айы суы на себеп болады , өйткені оны ң құрылымы тармақталған. Аталған аминқышқылының құрылымы а-иректі құрылым түзуге сәйкес келмейді, себебі (1) а-көміртегі мен азоттың арасындағы байланыстың айналасында бос кеңістік өте шектеулі ж әне (2) пролиннің а-ам индік тобы иірілген тізбектің іш індегі сутектік байланысқа қатыса алмайды. Сонымен қатар тізбектің құрылымына ықпал ететін басқа да жағдайлар бар. Солардың біріне бүйірлік тізбекте бір аттас зарядтан тұратын бірнеше топтардың өзара ұқсастығынан туатын тұрақты электрлік тебу күші жатады. Мысалы, лизин мен аргининнің оң зарядталған радикал қалдықтарындағы топтар біраттас және де теріс зарядталған глутамат пен аспартат қалдықтарының топтары біраттас за- рядты болып келеді. Тағы бір қосымша ықтималды себеп ретінде, көлемі үлкен және бір-біріне ұқсас бірнеше бүйірлік тізбектердің шоғырлануынан кеңістікте пайда болатын тебу күшін атауға болады. а-шиыршықты құрылымдағы барлық аминқышқылдардың бүйірліктізбектері иректің сыртына карай орналасқан; бұралған тізбектің іш індегі кеңістік олар үш ін ж еткіліксіз. а-көм іртегі иректің сыртқы жағы нда жата- ды, егер де ол сутегіден басқа, тағы екі атоммен байланысатын бол са, ш оғы рлану басталады . Мұндай жағдай валин, изолейцин ж әне треонин аминқышқылдары болғанда байқалады. 1 V т а-Гемоглобин суббірлігі Миогемэритрин 4 .3-С У Р ЕТ. Ңұрам ында а-иірім ді ңурылым басы м болаты и окі аңуы зды ң үш ж аңты ң к е ң іс т ік т е г і ңұры лы м ы . Иректер біркелкі бұралған лента түрінде керсетілген. Миогемэри- трин омыртқасыздардағы оттегі тасымалдайтын аңуыз болып табылады (1-қатпарлардың а-иірімдерден қандай айьірмашылығы бар? (3-қатпарлы қ ұры лы м дағы а т о м д а р д ы ң о р н а л а с у р е т і а-ш иырш ы қты иірім дегі атом- д а р д ы ң о р н а л а с у ы н а н айтарлы қтай ер ек ш ел ен ед і. Р-қатпар түріндегі п ептидтің негізгі тізбегі (немесе қаңқасы) толық тарқатылған, бос күйінде, яғн и е д ә у ір ұзы н б о л а д ы . 146 4-ТАРАУ Ақуыздардың кеңістіктегі ңұрылымы 4.4-СУРЕТ. р-қатпарлы таңташалардағы сутөктік байланыстар. Сутектік байланыстардың (а) параллельді және (ә) параллельді емес Ь-ңатпарлы таңташаларда орналасу реті шар мен таяңша түрінде көрсетілген. о Сутектік байланыстар бір тізбектің әртүрлі бөліктері арасында (тізбектің ішкі интра-байланыстары) не- месе әртүрлі тізбектер арасында (тізбек аралык ин- тер-байланыстар) түзілуі мүмкін. Егер пептидтік тізбектер бір бағытта жататын болса, яғни олардын барлығы тізбектің М-ұшына не болмаса С-ұшына қарай бағытталған жағдайда, бір біріне параллельді қатпарлар құралады (4.4-сурет). Р-қатпарлардын пептидтік тізбектері арасындағы сутектік байланы- стар қайталанып отыратын ирек құрылымының пай- да болуына алып келеді; «қатпарланған тақташа» деп аталуы да осыдан шыққан (4.5-сурет). Р-катпарлардағы сутектік байланыстар ақуыз тізбегінің бағытына перпендикулярлы, ал а-шиыршықты құрылымнын сутектік байланыстары тізбекке параллельді бағытта болып келетініне назар аударыңыз.

ТҮРАҚТЫ ҚҮРЫЛЫМДАРДЫҢ БҮЗЫЛУЫ Ақуыздарда басқа да спиральды (шиыршықты) құрылымдар кездеседі. Олар а-шиыршықтармен салыстырғанда қысқа болып келеді және кей жағдайда, олардың құрылымына а-шиыршықтардың табиғатына сәйкес тұрақтылықтән емес. Ең қарапайым мысал ретінде 3)0иірімін келтіруге болады. Бұл, аталған иірімнің бір орамында үш аминқышқылдық қалдық және де сутектік байланыс арқылы құрылатын орам сақинасында 10 атом бар деген сөз. 27және 4.4)6 деп белгіленетін басқа да қарапайым спиральдар кездеседі, олар да 310спиралінің номенклатуралық жүйесіне сәйкес оқылады. Антипараллельді болып табылатын Р-қатпарларда кездесетін бұзылыстың бір түрі Р-түйін болып табылады, оның құрылымы қайталанбас және тұрақсыз. Р-түйін қалыпты түрдегі екі Р-құрылымдарының арасындағы сутектік бай- ланыстарда пайда болады және ол екі аминқышқыл қалдығынан тұрады, бір аминқышқыл қалдығы тізбектің біреуінде, ал екінш і қалдық тізбектің екінш ісінде болады. 4.6-суретте (і-түйіндердің әдеттегі түрлері көрсетілген.

Ақуыз құрылымының толық бүктеліп, қатталуы үшін пептидтік қаңқалар мен екінші реттік құрылымдар өз бағытын өзгерте алу қабілетіне ие болуы қажет. Екінші реттік құрылымдардың біреуі мен екінш ісінің арасында кері бүктелу жиі кездеседі. Кеңістік себептеріне байланысты, кері бүктелу аймақтарында глицин көп кездеседі. Кері бүгілу аймағында полипептидтік тізбек өз бағытын өзгертеді; сөйтіп, бүйірліктізбектегі бір сутегі атомы шоғырлануға жол бермейді (4.7а- және 4.7ә-суреттер). Пролиннің тармақталған құрылымы тізбектің кері бұралуына ыңғайлы геометриялык пішінге ие болғандықтан, мұндай бұралу аймактарында аталған аминкышқылы да жиі кездеседі (476-сурет). ЕКІНШІ РЕТТІК СУПЕР ҚҮРЫЛЫМДАР МЕН ДОМЕНДЕР Көп жағдайда, Р-қатпарлы тақташалар, а-спиральдар және басқа да екінші реттік кұрылымдар біріккен күйде болады, өйткені ақуыздағы полипептидтік тізбектер нығыздалып, бүктеледі. а-және 3-тізбектердің бірігуінен ақуыздарда екінші реттік супер кұрылымдардың алуан түрлері пайда болады. Мұндай супер құрылымның ең қарапайым түрі (3а|3 бірлігі болып табылады. Оның құрылымында бір-біріне параллельді, |3-қатпарлы екі тізбек ұзын және созылмалы а-спиральмен байланыскан (4.8а-сурет). а а бірлігі (спираль-ілмек-спираль) бір-біріне антипараллельді екі а-спиральдан тұрады (4.8ә-сурет). Мұндай күйде орналасқан екі созылыңқы спиральдың бүйірліктізбектері арасында белсенді байланыстың пай- даболуына колайлы жағдай туады. Өйткені олар бір-біріне жақын жатады. $-иірімді

құрылы мда антипараллельді тақташ алар бірнеш е ілмектер арқылы бірігіп, полипептидтік тізбектің ұзындығы нығыздалған күйде болады (4.8б-сурет). Антипараллельді тақташалардың тағы бір жинақталу түріне полипептидтік тізбектің Грек кілті деп аталатын өрнек секілді бүктелуі жатады. Ол классикалық дәуірдегі қыш бұйымдардан табылған әшекейдің бір түрі ретінде белгілі (4.8г-сурет). М отивті құрылым қайталанып отыратын екінш і реттік супер құрылымға жатады. Қарапайым ұсақ м оти вті құры лы м дарды ң бірқатары 4 .9 -су р ет т е көрсетілген. Мұндай ұсақ мотивтер жиі қайталана оты- 4.11-СУРЕТ. Үиі спиральды тізбек. Поли (СІу-Рго-Рго) дегеніміз коллагенге ұңсас, үш Ьтізбегінен тұратын Э-үш спиральдың ңұрылым болып табылады (М. Н. МіІІегжәне Н.А. 5сһега£а, 1976, Саісиіаііоп о Н һ е вігисіигев о? соІІа§еп тодеіз. Яо/е оГіпІегсһаіп іпіегасііопз іп деІегтіпіп£ іһе ігіріе- һеіісаі соііед-соіі сопШ т аііопз. I. Роіу (ёіусуі-ргоіуі-ргоіуі). .ІоигпаІ о^ Роіутег Зсіепсе Зутрозіи т 54:171-200. © 1976 Іоһп Ш е у <6 5опз, Іпс. рүңсатымен көшірілген) Биохимия 151 рып, көлемі үлкендеу мотивті қүрылым түзуі мүмкін. Р-иірімін немесе Грек кілтін құрайтын ақуыз тізбектері, көбінесе, ақуыздың үшінші реттік құрылымындағы Р-баррельде кездеседі (4.10-сурет). Мотив құрылымдары маңызды болып та- былады, олар бізге ақуыздардың бүктеліп, жинақталуы жағынан көп мәлімет береді. Бірақ мотивтер ақуыздың биологиялық қызметін алдын ала болжап білуге ешқандай мүмкіндік бермейді, өйткені олар қызметі мүлде ұқсамайтын ақуыздар мен ферменттерде кездеседі. ҮШ СПИРАЛЬДЫ КОЛЛАГЕН Коллаген — сүйек ж әне дәнекер ұлпаларының құрылымдық бөлігі, ол омыртқалыларда ең көп мөлшерде кездесетін ақуыз. Коллаген суда ерімейтін, өте берік талш ықтардан құралған. Әрбір коллаген талшығы бір-бірін е оралған үш полипептидтік тізбектен немесе бір-біріне шырмалған үш спи- ральдан тұрады. Үш тізбектің әрқайсы сындаХ—Рго—Сіу немесе X—Нур—Оіу түріндегі үш аминқышқылдық қалдықтан тұратын тізбек қайталанып отыра- ды. Мұндағы, Нур дегеніміз — гидроксипролин, ал бірінші орынды кез келген аминқышқылы иеленуі мүмкін, сондықтан ол X деп белгіленген. Коллагендегі аминқышқыл қалдықтары шамамен 30% пролин мен гидрок- сипролиннен тұрады. Гидроксипролин пролиннен түзіледі, бұл үдерісті арнайы гидроксилдеуш і ферменттер аминқышқылдар бір-бірімен байланысқаннан кейін жүзеге асырады. Коллагеннің құрамында гидроксилизин де кездеседі. Коллагенді құрайтын аминқышқылдық тізбектегі әр үш інш і орынды гли- цин иеленуі тиіс. Өйткені үш спиральды құрылымның кеңістікте орналасу реті бойынша, тізбектің әрқайсысындағы үшінші тұрған әрбір аминқышқыл қалдығы спиральдың ішкі жағына қарайды. Спиральдің ішкі жағындағы бос кеңістікке тек глициннің шағын көлемі орналасады (4.11-сурет).

Үш жеке коллаген тізбектерінің өзі спираль тәрізді болып келеді, бірақ олардың а-спиральдан ерекшелігі бар. Олар мықты өзек түзу үшін бір-біріне оралып, кеңістікте суперспиральданған күйде болады. Үш спиральдан тұратын бұл молекула тропоколлаген деп аталады; оның ұзындығы 300 нм (3000 А) ал 152 4-ТАРАУ Аңуыздардың кеңістіктегі ңурылымы Филамент Шар тәрізді белок, миоглобин (оң жаққа қарай оралған төрт протофиламенттер) 0 Шар тәрізді ақуыздың компьютерде жасалған үлгісі. Альфа-спиральдар көк түспен, бетта-қатпарлы тақташалар жасыл түспен ал кездейсоқ түйіндер сары түспен көрсетілген 4.12-СУРЕТ. Аңуыз пішіндерініц талшыңты және шар төрізді түрлерін салыстыру диаметрі 1.5 нм (15 А). Үш тізбекті бірге ұстап тұратын сутектік байланыс- тар. Сутектік байланыстың түзілуіне гидроксипролин және гидроксилизин қалдықтары қатысады. Үш-тізбекті спиральды құрылымның молекулалық салмағы шамамен, 300,000; әрбір тізбек 800 жуық аминқышқыл қалдығынан тұрады. Коллаген лизин мен гистидин қалдықтарының өзара әрекеттесуінен түзілетін ковалентті байланыстар арқылы интрамолекулалы және де интер- молекулалы түрде байланысады. Жас ұлғайған сайын, ұлпадағы көлденең байланыстардың мөлшері жоғарылай түседі. Сол себептен, кәрі малдың еті жас малдың етіне қарағанда әлдеқайда қатты болады. Құрамындағы пролин гидроксипролинге айналмаған коллагеннің тұрақтылығы, қалыпты коллагенмен салыстырғанда төмен болып табылады. Қырқұлақ немесе цинга ауруында байқалатын қызыл иектің қанауы мен терінің түссізденуі коллагеннің әлсіз және осал болуы салдарынан туады. Пролинді гидроксилдендіру арқылы коллагеннің қалыпты қызметін қамтамасыз ететін ферменттің белсенділігі үшін аскорбин қышқылы (С дәрумені) қажет. Тағамда С дәруменінің жетіспеуі қырқұлақ ауруының пайда болуына алып келеді. АҚУЫЗДЫҢ КЕҢІСТІКТЕГІ ПІШІНІНІҢ ЕКІ ТҮРЛІЛІГІ: ТАЛШЫҚТЫ ЖӘНЕ ШАР ТӘРІЗДІ АҚУЫЗДАР Екінші реттік және үшінші реттік құрылымдардың арасында айқын айырмашылықты табу қиын. Ақуыздағы бүйірлік тізбектердің (үшінші реттік құрылымның бір бөлігі) табиғаты ақуыздың қаңқасын құрайтын негізгі тізбектің (екінші реттік құрылым) бүктеліп, жинақталуына әсер етеді. Коллагенді жібек және жүн талшықтарымен салыстыруға болады. Жібек Ө Фиброзды (талшықты) және глобулярлы (шар тәрізді) ақуыздардың суреті Биохимия 153 талшықтарының құрамы, негізінен алғанда фиброин ақуызынан тұрады. Ф иброиннің құрылымы коллаген сияқты, яғни талшықты болып келеді. Бірақ та оның коллагеннен айырмашылығы, ол негізінен |3-қатпарлы құрылымдардан тұрады. Жүн талшықтарының құрамы кератин ақуызынан тұрады, кератиннің кұрылымында а-спираль басым болады. К оллагеннің, ф иброиннің ж әне кератиннің кеңістіктегі пішіндері оларды құрайтын аминқышқылдарына бай- ланысты болып табылады, дегенмен, аталған ақуыздардың барлығы талшықты ақуыздар қатарына жатады (4.12а-сурет). Бірқатар ақуыздардағы қаңқалы қ тізбек тің өзі бүктеліп, қатталуы нәтиж есінде, ақуыздың піш іні шар тәрізді болып қалыптасады. М ұндай ақуыздар глобулярлы ақуыздар деп аталады (4.12ә-сурет). Оларға мысал ретінде бола алатын ақуыздар өте көп. Олардың спиральдық және қатпарлы тақташалық аймақтарының орналасуына қарасақ, олар кеңістіктегі тізбектің ұштары бір-біріне өте жақын жататындай реттілікте болады. Шар тәрізді ақуыздардың талшықты ақуыздардан бір айырмашылығы, олар суда ерігіш келеді және құрылымы ықшам болады; олардың үшінші реттікжәне төртінші реттік құрылымдары айтарлықтай күрделі болуы мүмкін.

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *