Антигендер туралы мәлімет қазақша

Антиденелердің биосинтезі

Иммундық жүйесі, жауапты антиденелердің биосинтезі, бірқатар тұрады органдардың, олардың негізгілері тимус, көкбауыр және перифериялық лимфоидные құрылымын қалыптасатын үш негізгі типті жасушалар: Т — және В-лимфоциттер және макрофаги.

Антиденелер өндіріледі-лимфоцитами, беттері бар рецепторларға, арнайы антиген байланыстыратын. Бұл кешен кіреді Т-лимфоциттер және макрофаги. Нәтижесінде межклеточной кооперациясы жүреді белсендіру В-лимфоциттер және олардың трансформация плазматические жасушалар. Үлкен бөлігі пайда болған плазматических жасушаларының синтезирует антиденелер ұқсас ерекшелігін рецепторам бетінде В-лимфоциттер, және секретирует олардың қан. Басқа бөлігі айналады жасушалар «иммунологиялық жад», бөлуге қабілетті антиденелер қайта енгізгенде антигенін.

Әрбір В-лимфоцит құрамында бетінде шамамен 100 мың рецепторлардың бірдей ерекшелігін. Антиген кездесе жүріп қан бастап комплементарным рецепторлардың алаңдарында, іріктеу жүргізеді және тиісті Іс-лимфоцита, ол содан кейін, трансформируясь » плазматическую тор және бірнеше рет бөлісе отырып, құрады тип жасушалары. Бұл теория антиденелердің биосинтезі, алғаш рет сформулированная П. Эрлихом, содан кейін жаңартылған даму деңгейіне сәйкес ғылым Ф. Бернетом атқа ие клонально-селекциялық. Айта кету керек, әрбір тип плазматических жасушаларының секретирует гомогенді құрылымы антиденелер. Алайда, өйткені антиген белсендіреді, қан бірден бірнеше типті-лрмфоцитов, құрамында рецепторларға әр түрлі дәрежедегі ерекшелігін қатысты бастапқы антигену, мұндай иммундық жауап деп аталады поликлональным, ал антиденелер — поликлональными.

Сарысуды жануарлар қамтитын ерекше осы антигену антиденелер деп атайды антисывороткой. Бұл ретте, әдетте, көрсетеді, қарсы қандай антигенін ол әзірленді. Мысалы, туралы айтқан кезде антисыворотке қоян эритроциттеріне қарсы адам, білдіреді, ол бар кіріспе қанға қоян адам эритроциттердің түзілетін ерекше оларға антиденелер. Принципті түрде маңызды болып табылады поликлональные антиденелер тіпті қарсы жалғыз ғана антигенді құрылым себепшілері гетерогенны құрылымы белсенді орталығының, сондай-ақ физикалық-химиялық қасиеттері бойынша. Егер антиген поливалентен, мысалы, ақуыз, онда қан сарысуындағы антиденелер түзіледі қарсы бағытталған әрбір жеке детерминанты, одан да қиындатады құрамы антиденелер. Құрамы антидененің түріне байланысты жануарлар, сондай-ақ сатысындағы иммундық процесс.

Жоғарыда аталған барлық факторлар әсер етеді, гетерогенділік антиденелердің негіздейді және белгілі бір қиындықтарды меңгеруге, олардың құрылымын, алу ойнатылатын стандартты препараттарды антисывороток. Жұмыс Келера және Мильштейна бойынша будандастыруды жануарлар жасушалары ашты түбегейлі жаңа жолы антиденелерді алу. Әдістің мәні мынада: ағзадан иммунизированного жануарлар бөлінеді лимфоциттер, олар арнайы түрде «төгіледі» миеломными жасушалары. Пайда болған жасушалар алды атауы гибридом.

Ерекшелігі мұндай жасушалар болып табылады олардың қабілеті көбеюге және продуцировать антиденелер жасанды ортада ағзадан тыс. Арнайы әдістердің көмегімен клондау бөлуге болады бір гибридті тор, ол размножаясь, секретировать » неограниченных мөлшерде антиденелер тек бір ғана түрі — моноклоналдық антиденелер. Көңіл аударамыз, моноклондық антиденелер гомогенны бойынша ерекшелігін, сондай-ақ физикалық-химиялық қасиеттері бойынша. Сұрақтар алумен байланысты поликлональных және моноклоиальных а

 

2. Құрылымы мен ерекшелігі антигендер

Түсінігі антигенная детерминанта қамтиды дәйектілігі құрайтын оның химиялық, функционалдық топтар және олардың кеңістіктік орналасуы.

Белоктар. «Молекулах белоктар антигенная детерминанта құрылады жиынтығымен аминоқышқыл қалдықтары. Мөлшері, антигенді құрылым себепшілері белоктар ауытқып тұруы мүмкін 5-7-ден 20 аминоқышқыл қалдықтары. Жағдайда ұзын антигендік детерминант, шамасы, тек олардың бір бөлігі қосылады өзіндік антигенную құрылымын, ал қалғандары үшін жауапты оның конформацию.

Антигенные себепшілері белоктар болады екі түрі — секвенциальные, яғни төндіретін өзіне реттілігі аминоқышқыл қалдықтары » полипептидтік тізбектің және конформационные, білімді аминокислотными қалдықтары әр түрлі бөліктерін ақуыз тізбектері, бірақ сближенные кеңістіктік конфигурациясы белок глобулы. Екеуі антигендік детерминант-үшін маңызды болып табылады сипаттамалары «иммундық.портрет» белоктар. Көптеген жағдайларда бірлік ауыстыру амин құрылымы, антигенді құрылым детерминанты немесе өзгерту белок конформации глобулы жеткілікті болып табылады өзгерту үшін антигенді құрылым ерекшелігін макромолекулы.

Термині «ерекшелігі антигенін анықтау» пайдаланылады, екі мағынада: біріншіден, қабілеті сайлау жауап бабына спецификалық антиденелермен, екіншіден, өйткені белоктық антигендер поливалентны, жиынтығы ретінде белгілі бір антигендік детерминант. Егер екі антигені бар тек бір бөлігі бірдей антигендік детерминант, оларды атайды перекрестно реагирующими антигенами. Мысалдар мұндай антигендер болып табылады гомогенді белоктар билеушілері жануарлар түрлерін.

Кейбір антигенные детерминанты бар белоктар бастап четвертичной құрылымы құрылуы мүмкін фрагменттерімен полипептидных тізбектерінің әр түрлі субъединиц, мысалы, иммуноглобулинах және гемоглобине. Жоғарыда айтылғандай, антигенная детерминанта белоктар тобы құрылды аминоқышқыл қалдықтары, олардың арасында анықтауға болады иммунодоминантную тобына. Мысал мұндай топ болып табылады-шеткі аргинин декапептида ақуыз вирустың темекі мозаика.

Ең тән әсер иммунодоминантной топ анықталады түрлендіру кезінде жекелеген аминоқышқыл қалдықтарының химиялық қосылыстармен, мысалы динитрофенильной тобы. Антиденелер пайда болатын мұндай модификацияланған антигенді құрылым детерминанте, әрекет етуге қабілетті ғана емес, оған, бірақ және басқа да аминокислотными қалдықтары, оларға «пришита» динитрофенильная тобы. Сонымен қатар, егер ерітіндісі бар түрлендірілген ақуыз және антиденелер қосу еркін динитрофенол, онда ол кедергі күш антиген — антидене кешенінің түзілуі. Бұл құбылыс алғаш рет сипатталған және егжей-тегжейлі зерттелді — Ландштейнером, негіз болды алу үшін қарсы антиденелердің түрлі гаптенов.

Елеулі үлес түсіну құрылымын антигендік детерминант енгізді зерттеу бойынша жұмыстарды антигенности синтетикалық пептидтер. Классикалық үлгісі болып табылады жұмыс синтездеу пептидной ілмектер лизоцима, ол дербес болып табылады антигенді құрылым детерминантой. Көрсетілді, бұл ілмек қамтитын ішкі дисульфидную байланыс, өзара іс-қимыл жасайды антиденелермен алынатын қалай қарсы лизоцима, сондай-ақ ең ілмектер, алайда білім кешені болады, егер дисульфидная байланыс қалпына келтірілді. Бұл туралы куәландырады құрылымы, антигенді құрылым детерминанты және оның ерекшелігі байланысты қалай аминокислотной реттілігі, сондай-ақ конформации осы фрагменті. Жалпы антигендік детерминант болып табылады, олар, әдетте, орналасқан бетіндегі белок глобулы және құрылды қатаң а-спиральными учаскелерін.

Жұмыстарға М. Ауыл көрсетілді, бұл гомополимеры тұратын бірдей амин қышқылдары, ие емес, антигенді құрылым құрылым болса, гетерополимеры қамтиды антигенные детерминанты, әрі күрделірек құрамы полипептида көп түрлі антигендік детерминант ол құрады. Маңызды мұнда болып табылады екі фактор: қаттылығы конформации полипептидтік глобулы және оның аминокислотный құрамы.

Бірнеше жолдары бар құрылымын зерттеу антигендік детерминант. Олардың бірі негізделген жасанды синтезі фрагменттері бастапқы құрылымын, жүргізілетін алмастыру жекелеген амин қышқылдары. Басқа жолы — әсерін зерттеу сайлау түрлендіру жекелеген аминоқышқыл қалдықтары. Тағы бір тәсілі — салыстыру-бірімен гомологичных антигендер. Тиімді әдісі болып табылады, сондай-ақ пайдалану шектелген протеолта және анықтау фрагменттері бар антигенные себепшілері. Бірақ бірде-бір осы жолдардың бермейді бір мәнді нәтижелерін, алайда деректердің жиынтығын құруға мүмкіндік береді «антигенный портрет» осы ақуыз.

Айрықша маңыздылығын білу мұндай «портретін» иммунохимического талдау көрсетуге болады оқыту мысалында антигендік детерминант раково-эмбриондық антигенін және антигенно туыстық оған белоктар. РЭА ұсынады гликопротеид отырып, Мг=180 000 құрамында массасы бойынша 50% көмірсулар. Ол 9 түрлі эпитопов, олардың көпшілігі конформационно тәуелді пептидные себепшілері. Қан сарысуындағы бар тағы бір топ белоктар, перекрестно нәтиже берген с РЭА, бұл қиындатады пайдалану антигенін анықтау үшін диагностикалық мақсаттар. Қазіргі уақытта көмегімен моноклоналды антиденелер бөлініп, үш антигенные детерминанты болып табылатын мүлдем специфичными үшін РЭА.

Білу, антигенді құрылым ерекшелігін болып табылады құрудың маңызды шарты диагностикалық иммунохимиче зерттеу жиынтығы ретінде жүргізуге мүмкіндік береді анықтау осы заттар қатысуымен билеушілері қосылыстар.

Рөлін антигендер болуы мүмкін және өздері иммуноглобулиндер. Бұл жағдайда организмге әзірлейді антиденелер, олар жиі аталады қайталанатын. Мысалы, кезінде иммундау қоян иммуноглобулинами басқа жануар түрінің әзірленеді екіншілік антиденелер. «Иммуноферментном талдау бар үлкен топ әдістер, пайдаланады меченные ферментом екіншілік антиденелер.

Қорыта келе туралы деректер құрылымы, антигенді құрылым детерминанта белоктар, атап өтуге болады, оны келесі бөлімінде: қатты учаскесі бетінің ақуыз глобулы құрылған, бір немесе бірнеше фрагменттерімен полипептидтік тізбектер бар иммунодоминантную тобына.

Нуклеин қышқылы. Құрылымы антигендік детерминант нуклеин қышқылдарының қалады әлі күнге дейін сақау, сөзді түсініксіздеу айтатын. Бұл өздері нуклеин қышқылдары жоқ иммуногенны, бірақ кешенінде ақуыздарымен оларға мүмкін жарты чены антиденелер. Бұл белоктар маңызды рөл атқарады қаттылығы құрылымын полинуклеотида. Құрамына антигенді құрылым себепшілері кіреді үш — және тетрануклеотиды. Олар құрылуы мүмкін қалай двуспиральными, сондай-ақ односпиральными учаскелерін. Түсіну құрылымы антигендік детерминант маңызды болып табылады тек қана иммунохимической диагностика-әр түрлі патологиялық процестер мен байланысты белсенді дамуымен ДНК будандастыруды, оларда антиденелер рөлінде детектирующих жүйелер.

Полисахаридтер. Полисахаридтер — өте күрделі өзінің құрамы мен құрлысы тобы антигендер құрылымына кіретін қабырғаларының микроорганизмдердің және басқа да көптеген жасушалар мен айқындайтын, олардың ерекшелігі. Полисахаридтер құрамына кіреді, көптеген белоктар және сондай-ақ, рөл атқарады антигендік детерминант. Көп жағдайда полисахаридные антигендер білдіреді ұзақ тізбегі, оған қосылуы бүйір қысқа олигосахариды, құрамында 4—б қалдықтарын Сахаров, іс жүзінде болып табылатын антигенными факторы. Бір жағдайларда олигосахаридные топтарға бірдей және сол кезде бүкіл полисахаридный кешенін білдіреді кезектесіп келетін антигенные себепшілері. Басқа жағдайда, бүйір тізбегінің мүмкін қатты ерекшеленетін. Әдетте, антигенную детерминанту кіреді қалдықтары Сахаров, орналасқан соңында бүйірлік тізбектердің бар заряженную топ болып табылады иммунодоминантной тобы.

На ерекшелігі олигосахаридных антигендік детерминант құрылымында белоктар әсер етеді жақын ортасы бойынша-липептидиой тізбек ақуыз-тасығыштың типі арасындағы байланыс сахарами.

Жағдайда полисахаридных гомополимеров сияқты, декстран, антигенная детерминанта тұруы мүмкін үзінділерін қамтитын, сегіз қалдық.

Липидтер құрамына кіретін кешендер көптеген микроэлементтермен, ие емес, антигенді құрылым спецификалы, шамасы, жоғары конформационной қозғалысы. Осылайша, құрылымы полисахаридных антигендік детерминант білдіреді олигосахаридные тізбектің ұзындығы 4-6 қалдықтары, ерекшелігі анықталады химиялық құрамы, түрі гликозидных байланыстар мен қалдықтары, сондай-ақ жақын айналасында.

Гаптены. Гаптены — бұл заттар өздері емес, тудырады, иммундық жауаптың, бірақ бола отырып, конъюгированы факультетін, қабілеті бар ынталандыру синтезі және оларға қарсы антиденелер. Әдетте, қабылданды деп санауға гаптены — бұл низкомолекулярные қосылыстар, бірақ шындығында олай емес. Мысалы, нуклеин қышқылдары, полипептидтер D-амин қышқылдары бар жоғары молекулалық массасы, бірақ антиденелер қарсы иих пайда кейін ғана коНъюгирования олардың ақуыздарымен. Бұл жағдайда гаптены ұлы конъюгатах отырып, ақуыз рөлінде иммунодоминантной тобының және сондықтан одан әрі өзара мүмкін антиденелермен қарамастан ақуыз тасығыштың.

Құрылымы мен антигенная ерекшелігі гаптенов анықталады бірқатар факторлар. «Гаптенов ретінде әрекет ете алады әр түрлі органикалық заттар Мг>100. Практикалық тұрғыдан маңызды болып табылады стероидты және қан допиңы, кең ауқымды дәрілік қосылыстар, пестицидтер, әр түрлі өнімдер өнеркәсіптік органикалық синтез бар аллергенным бар.

Антигенная ерекшелігі гаптенов тәуелді олардың химиялық құрылымы. Осылайша, енгізу қосымша топтар мүмкін қатты бұрмалауға «антигенный портрет» немесе басқа қосылыстар. Мысалы, тироксин және трийодтиронин ерекшеленеді тек бір қалдығы I, содан жеткілікті антиденелер қарсы осы гормондардың қатты различались айқаспалы реактивностью. Классикалық мысал болды зерттеу, пара-, орто — және мета-аминобензойной қышқылдары, олар іс жүзінде бермейді тіркескен реакциялардың салыстырмалы шоғырлануы.

Маңызды сәт болып табылады стереоспецифичность гаптенов; антиденелер қарсы олигопептидов-дан D-амин қышқылдарының емес жауап берсе, с олигопептидами бірі-L-амин қышқылдары.

«Антигенную ерекшелігі қатты әсер етеді аминокислотный қалдық ақуыз тасығыш, оған зинкин гап-тен, сондай-ақ молекулалық мөлшері гаптена. Сонымен, ұзын олимп-гопептидных гаптенах ауыстыру аминоқышқыл қалдықтары, олар жақын орналасқан ақуыз-носителю, аса маңызды әсерін тигізбейді қарағанда қысқа. Керісінше, ауыстыру алыс тасығыштың аминоқышқыл қалдығы көрсетіледі драмалық үшін антигенді құрылым құрылымын мөлшеріне қарамастан гаптена. Ұқсас з-акономерности үшін олигосахаридов.

Антигенная ерекшелігі гаптенов ғана байланысты емес, олардың химиялық құрылымының және тәсіліне пришивки — ақуыз-носителю, атап айтқанда, үшін қандай функционалдық топ гаптена үшін пайдаланылған конъюгирования. Жиі кезде, конъюгатов үшін иммундау гаптены пришивают емес, тікелей молекуласындағы ақуызды-тасығышын, ал кеңістік «ножку» бар, әдетте, 4-6, көміртегі атомдар. Бұл жағдайда өзі «аяқ» кешенінде гаптеном ретінде құрамдас антигенді құрылым детерминанты және түзілетін антиденелер ие болуы мүмкін аз тиімді байланыстыру бастап нативным гаптеном қарағанда, мұндай мәселелер арқылы «ножку» гаптеном.

Кейбір түрлерінде иммундық-ферменттік талдау бірі ретінде реагенттерді пайдаланады гаптен, меченный ферментом. Егер байлау мұндай конъюгате ұқсас тәсілі пришивки » конъюгате гаптена отырып, ақуыз-иосителем алу үшін антиденелер болса, онда бұл талдауда пайдаланады гомологичные антиденелер. Егер құрылым «аяқтар» мен тәсілі пришивки гаптена екі жағдайда да әр түрлі, яғни туралы айтады гетерологичных антителах. Қолдану немесе басқа түрін антиденелер немесе конъюгатов » иммуноферментном талдау мүмкін өте қатты етпей, оның сезімталдығын және кейбір басқа да сипаттамалары.

Өте маңызды фактор ерекшелігін болып табылады химиялық құрылымы «нодаскы», атап айтқанда, оның ұзындығы ең жақын ортасы гаптена. Барлық осы сәттерді өте маңызды ескеру әдістерін әзірлеу кезінде иммунохимического талдау гаптенов.

Күшті әсер түрлі факторлардың антигенную құрылымын және ерекшелігін гаптенов, шамасы, түсіндіріледі, олардың шектеулі өлшемдерімен және ерекшеліктерімен құрылымын белсенді орталықтарының антиденелер.

Білу, антигенді құрылым құрылымын және ерекшелігін гаптенов үшін маңызды болып табылады құру әдістерін иммунохимического анықтау әр түрлі физиологиялық белсенді қосылыстар, сондықтан олардың жағдайы әр түрлі биохимиялық өзгеруі нәтижесінде құрылады тобы билеушілері метаболиттерінің.

3. Жалпы құрылымдық сипаттамасы молекулалардың иммуноглобулиндер

Антиденелер организмде орындайды екі негізгі функциялары. Бірінші — бұл тану және ерекше байлау тиісті антигендер, екіншісі — эффекторная саятын индукция ең маңызды физиологиялық процестер, бағытталған жою антигенін: лизис бөтен текті жасушалар арқылы активтендіру жүйесінің және комплемент байланыстыру реакциясы, ынталандыру мамандандырылған иммунокомпетентных жасушалардың бөлінуі, фармакологиялық белсенді заттар және т. б.

Дамыту иммунохимии соңғы 25 жыл бойы мүмкіндік берді белгіленсін құрылысы антиденелерді анықтау стереохимиялық нұсқалары негіздері, олардың жұмыс істеуін. Ерекше назар аударылды зерттеу құрылымын белсенді орталықтарының антиденелердің, бұл құруға әкелді полицентровой үлгісін байланыстыру антигенін. Зерттеу динамикалық құрылымдық қасиеттерін иммуноглобулиндер өркендей сипаттағы арасындағы байланыс антигенсвязывающими және эффекторными функциялары.

Иммуноглобулиндер өздерінің химиялық құрылымы жатады үлкен класы табиғи қосылыстар — гликопротеидам, высокомолекулярным қосылыстарға тұратын келген ретпен L-амин қышқылдары бір-бірімен өзара пептидными байланыстары бар.

Жеке амин қышқылдары ерекшеленеді, бір-бірімен бүйір орынбасарлары R. құрамына белоктар, соның ішінде иммуноглобулиндер кіреді жиырма аминоқышқыл қалдықтары.

Полипептидная тізбек есебінен білім сутекті байланыстарды карбонильным атомом оттегі және атомом сутегі да көп амин топтары барлар жекелеген аминоқышқыл қалдықтарының қабілетті белгілі бір түрде укладываться кеңістікте құра отырып, деп аталатын а-спираль учаскелері мен құрылымы. Мұндай жергілікті реттелген конформация жекелеген учаскелерін полипептидтік тізбектің атауын алды екінші реттік құрылымы.

Тұтастай алғанда, барлық полипептид тізбегі құрады компактную үшөлшемді құрылымы – третичную құрылымы: бір ерітіндіде ақуыз молекуласы бұрылады, сондықтан полярсыз немесе гидрофобные, бүйір тізбектің аминоқышқыл қалдықтары болған ішкі, малодоступной үшін су молекуласы, ал полярлық немесе ионизированные, топ қопарылыс сыртқы контактирующий сумен қабаты. Мұндай орналасуы аминоқышқыл қалдықтарының полипептидтік тізбек болып табылады термодинамикалық ең тиімді жағдайын, оның үстіне айта кету керек, бұл сворачивание пептидной тізбек болып табылады высокоспецифичным және негізделген бастапқы құрылымы бар молекулалар.

Басқа қаралған себептерін орау белоктар негізделген деп аталатындар гидрофобтық взаимодействиями, белгілі бір үлес қосады’ тұрақтандыруға үшөлшемді құрылымын енгізеді дисперсиялық күштер Лондон нәтижесінде туындайтын комплементарного бөлудің электрондық бұлттардың жекелеген жанында орналасқан атомдар. Энергия бұл түрін өзара тәуелді арақашықтық атомдарынан және максималды кезде аталатын ван-дер-ваальсовом қашықтықта байланысу сомасына тең, ван-дер-ваальсовых радиустарының өзара іс-қимыл жасайтын атомдар.

Қосымша салымды ұстау үшөлшемді құрылымын молекулалар белоктар береді сутегі және электростатикалық арасындағы байланысты бүйірлік топтар амин қышқылдары, сондай-ақ ковалентные арасындағы байланысты жекелеген бөліктерінде полипептидтік тізбек, мысалы дисульфидные, немесе S—S-байланыс арасында туындайтын екі цистеин қалдықтары.

Кейбір молекулалар белоктар тұрады байланыссыз бір-бірімен ковалентно жекелеген субъединиц. Мұндай кеңістіктік ұйымдастыру атауын алды четвертичной құрылым белоктар.

Қарамастан үлкен алуан антиденелердің және оларды гетерогенділік, олар ие кейбір жалпы құрылымдық элементтері орындалуын қамтамасыз ететін олардың негізгі функциялары.

Өзінің антигенным, эффекторным қасиеттері мен құрылымдық ерекшеліктері иммуноглобулиндер болып бөлінеді негізгі бес сынып: IgM, IgG, IgA, IgD және IgE.

 

1-кесте — Негізгі амин қышқылдары кіретін белоктардың құрамы

 

Жалпы құрылымдық бірлігі барлық иммуноглобулиндер кешені болып табылады төрт полипептидных тізбек — екі бірдей бір-бірімен жеңіл тізбектерінің молекулалық салмағы 23000 әрбір ауыр, молекулалық салмағы бойынша 53000.

Әрбір өкпе тізбегінің берік теміржолда біріктірілді отырып, соңғы учаскелерін ауыр тізбектердің болуы арқасында межцепочечных ди-сульфидтік байланыстар және көптеген әлсіз орындалған, электростатикалық және басқа да межатомных өзара. Ұқсас байланыс бар және арасындағы бос учаскелерін ауыр тізбектер. Жалпы құрылымы осындай кешенді ескертеді латын әрпі «V» немесе «Т» және тән иммуноглобулиндер сынып IgG, IgD және IgE.

Әрекеті кезінде протеолитического ферментінің папаина IgG молекуласы ыдырайды үш бөлімді, екеуі бірдей және сақтайды қабілеті байланыстыруға антигендер және үшінші қабілетті кристалдану. Дәл Fc-фрагменті үшін жауапты эффекторную функциясын антиденелер — байлау ақуыз комплемент Clq, көлік мембраналар арқылы, өзара іс-қимыл мембранными рецепторлардың және т. б.

Басқа протеолитический фермент пепсин «разрывает пептидную байланыс орналасқан жақын СООН-тізбектің соңына, S—S-байланыс арасындағы Н-шынжырымен» Fc-фрагменте. Нәтижесінде құрылады деп аталатын pFc-фрагменті білдіретін қалдықтары ауыр тізбектердің, және америка құрама дисульфидными байланыстары бар екі Fа-фрагменті белгіленетін ретінде ¥2-фрагменті. Соңғы сондай-ақ, қабілетін сақтайды связыванию антигендер.

Антигенсвязывающий орталығы орналасқан Н2-шеткі бөліктерінде Н — және L-тізбектерінің. Осылайша, әрбір молекуласы IgG, сондай-ақ Р2-фрагменттері қамтиды екі антигенсвязывающих орталық Fab-фрагменті—.

Қажетті шарты пайдалану үшін антиденелердің иммуноферментном талдау болып табылады сақтау үшін, олардың қабілеті арнайы өзара іс-қимыл жасауға тиісті антигенами.

Сондықтан жиі пайдаланады емес, тұтас молекулалар антиденелер, олардың фрагменттері F2 немесе Fab толығымен сақтайтын осы қабілеті. Мұндай тәсіл мүмкіндік береді кейбір жағдайларда жоюға спецификалық емес реакция негізделген, атап айтқанда, өзара іс-қимылымен Fc-фрагменттерінің денелердің сәйкес беттерінің тасығыштарды.

Молекулалар антиденелердің үлкен саны S—S-байланыстардың, олар бөлуге болады 3 санат: межцепочечные байланыс құратын ішінде құрылымдық бірліктер арасындағы Н — және L-тізбектерін және Н және Н-шынжырымен, внутрицепочечные S—S-байланыс туындайтын бір жеңіл немесе ауыр тізбектер, және арасындағы байланысты Н-тізбектерін жекелеген четырехцепочечных кешендерін негізделетін білім полимерлік молекулалардың — IgM және IgA.

Құрылымы иммуноглобулиндер түрлі сынып-жітім санымен және орналасуымен S—S-байланыстардың молекулах, сондай-ақ саны четырехцепочечных элементтері. — Сур. 2 келтірілген схемалық бейнесі молекулалардың иммуноглобулиндер түрлі сынып.

IgM қатысады сарысуындағы түрінде пентамера четырехцепочечных кешендерін, америка құрама S—S-байланыстармен арасындағы Н-шынжырымен. Біраз саны IgA сарысулар, сондай-ақ түрінде қатысса димерной және тетрамерной. Полимерлік IgA және IgM қамтиды Шағын полипептидную тізбегіне Мг=14 000-15000, ол, шамасы, тұрақтандырады дейінгі полимерлік құрылымы. Сонымен қатар, димерный IgA кіреді секреторный компонент—үлкен гликопротеид отырып, Мг=80 000.

Жеңіл тізбектің иммуноглобулиндер болады екі түрі —немесе х және жалпы болып табылады барлық бес сынып, ауыр тізбектің ие құрылымдық, иммунологиялық және химиялық ерекшеліктерімен тән әр сынып иммуноглобулиндер.

Белгілеу үшін ауыр тізбектердің, жататын кластары IgG, IgM, IgA, IgD және IgE пайдаланады тиісті грек әріптер— у, ц, а, б және е. негізінде айырмашылықтарды химиялық құрылыстары Н-тізбектерінің шегінде сынып бөлуге болады кіші иммуноглобулиндер: 4 — IgG, 2 — IgA және 2 — IgM. Молекуласындағы иммуноглобулин кез келген класты жеңіл тізбектің тек бір типі.

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *