Ферменттердің қозғалысы туралы Михаэлис-Ментен тұжырымы

Фермент-катал изаторлы реакцияның қозғалысы туралы өте тиімді үлгіні 1913 жылы Леонор Михаэлис пен Мауд Ментен жасаған болатын. Ол бүгінгі күнге дейін аллостериялық емес ферменттер дің негізгі үлгісі болы п саналы п, бірталай өзгер істерге ұш ы раса да, к ең ін ен қолданы лады . Қ алы пты р еак ц и я ж ағдайы нда қандай да бір 8 субстраты ны ң Р өн ім ге ай- налуы м үм к ін . Бұл р еак ц и я н ы ң ст ехи ом етр и я л ы қ тең дігі мы надай: 8 —> Р Ф е р м е н т -к а т а л и за т о р л ы р е а к ц и я н ы ң м е х а н и зм ін м ы н а д а й ф о р м а д а тұж ы ры м дауға болады : щ (6.4) 234 6-ТАРАУ Аңуыздардың ңасиеті. Ферменттер Өнімнің субстратқа мүлдем айналмайтын жағдайды мысал ретінде қарастырып көрейік. Бүл теңдікте А^-фермент-субстрат кешенін (Е5) қүру үшін қажетті жылдамдық константасы болып табылады, яғни Е — фермент, 8 — суб- страт; ал кл кері реакцияның, яғни Е8 құрылымының фермент пен субстратқа бөлінуінің жылдамдық константасы; к 2 — Е8 құрылымының Р өнім мен реак- ция нәтижесіндегі субстраттан өнім түзілуінің жылдамдық константасы. Осы механизмде фермент айқын көрінеді және Е бос фермент пен Е8 фермент-суб- страт құрылымының концентрациялары реакцияның жылдамдық теңдігінде байқалады. Катализаторлар әдетте реакцияның соңында іске қосылады және бұл ферменттерге де қатысты. Біз түрлі субстраттық концентрацияда болатын ферменттік реакцияның жылдамдығын өлшеген кезде, реакция жылдамдығы субстрат концентра- циясына [8] байланысты болатынын көреміз. Біз реакцияның бастапқы жылдамдығын (фермент пен субстрат бір-бірімен араласқан кезде бірден өлшенетін жылдамдық) өлшеу арқылы өнімнің қандай да дәрежеде болма- сын, субстратқа айналмағанына көз жеткізе аламыз. Бастапқы жылдамдықты белгілеу үшін кейде Қпі( немесе У0 таңбалары қолданылады, алайда ферменттердің кинетикасындағы қолданылатын барлық есептер бастапқы жылдамдықты есептеумен жүзеге асатынан есте сақтау қажет. Біз алынған нәтижелерді 6.8-сурет секілді сызба түрінде көрсете аламыз. Қисық сызықтың төменгі жағында (субстраттардың төменгі деңгейінде), реакция бірінші реттік болады (6.3-тарау), яғни Кжылдамдық [8] субстрат концентрациясы- на байланысты болады. Қисық сызықтың жоғарғы бөлігінде (субстраттың жоғарғы деңгейінде) реакция нөлдік реттік болады, яғни жылдамдық концентрацияға байланысты болмайды. Барлық фермент молекулаларының белсенді нүктелері қаныққан болып табылады. Субстраттың аса үлкен кон- центрациясы жағдайында реакция максимум жылдамдықпен жүреді, оны Утах деп таңбалаймыз. Реакция өзінің максималды жылдамдығының тек жар- тысында ғана жүретіндей субстрат конценрациясының өте маңызды мәні бар. Оны Км деп таңбалап, ферменттің субстратқа байланысының кері са- ны деп түсіндіруге болады. Км төмен болған сайын, байланыс жоғары келеді [Е], [8], Утах және Км өлшемдері арасындағы математикалық байланысты қарастырып көрейік. Фермент-катализаторлы реакцияныңжалпы механизмі Е ферменттің субстратқа қосылып, Е8 құрылымын түзіп, соңында өнімді шығарумен сипатталады. Е8 фермент-субстрат жүйесінің түзілу жылдамдығы бірінші реттік болып табылады (жылдамдық субстрат концентрациясына байланысты болады). Жылдамдықтың түзілуі мұнда жүйенің концентрациясындағы (А [Е8]) белгілі бір уақыт аралығындағы (Д/) өзгерісті көрсетеді, ал жүйенің құрылуы үшін қажетті жылдамдық константасы. Биохимия 2 3 5 Фермент пен субстратқа қайта бөліну немесе өнім шығарып ферментті бо- сату арқылы Е8 құрылымы екі түрлі реакцияға бөлінеді. Құрылымның жойы- лу жылдамдығы екі реакция жылдамдықтарының қосындысына тең болады. Жылдамдықтың түзілуі жағдайындағы кері белгі құрылым ыдыраған сайын сол құрылым концентрациясын төмендейтінін білдіреді. кл таңбасы құрылымның ыдырап, қайта фермент түзілуі кезіндегі жылдамдық константасы болса, к2 — құрылымның өнім мен ферментке айналу реакциясының жылдамдық константасы. Ферменттердің субстраттарды өңдеу қасиеті өте жоғары болады ж әне тұрақты күйге жылдам жетеді. Бұл жағдайда фермент-субстрат құрылымының түзілу жылдамдығы оның ыдырау жылдамдығына тең болады. Құрылымның өте шағын мөлшері ғана сақталады, алайда, оның концен- трациясы біршама уақыт бойы сол қалпында болады. Тұрақты күй теориясы бойынша фермент-субстрат құрылымының түзілу жылдамдығы оның ыдырау жылдамдығына тең болады. Құрылымының концентрациясын анықтау үшін реакцияға қатысатын басқа қосындылардың концентрациясын білу қажет. Субстраттың бастапқы концентрациясы белгілі тәжірибелік жағдай болып табылады, әрі реакцияның бастапқы сатыларында айтарлықтай өзгерістерге ұшырамайды. Субстраттың концентрациясы фермент концентрациясымен салыстырғанда әлдеқайда жоғары болады. Ферменттің толық концентрациясы [Е] т белгілі, алайда оның басым бөлігі құрылымға енуі мүмкін. Ферменттің толық концентрациясы [Е] т мен [Е8] арасындағы айырмашылық — бос фермент [Е] концентрациясы бо- лып табылады. Оны мына теңдікпен көрсетуге болады: 6.8. теңдігіндегі [Е] бос ф ерм енттің ор- нын басады

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *